修改组蛋白抗体
表观遗传学是一门研究基因表达中可遗传表型变化的学科，它可以修饰DNA、RNA和蛋白质，但不涉及核苷酸序列的改变。翻译后修饰(PTMs)是研究应用于蛋白质的表观遗传学最重要的方法。经前症候群为细胞提供广泛的调控机制，指示哪些基因可以关闭或开启。许多类型和家族的蛋白质易受经前症候群的影响，但其中最具修饰性的是组蛋白家族的蛋白质。
组蛋白将基因组DNA打包成核小体，核小体允许大约2米的DNA被放置在细胞核中。核小体包含两个亚基，每个亚基由组蛋白H2A、H2B、H3和H4组成。此外，还有组蛋白H1，通常被称为连接组蛋白。在组蛋白上发现的最普遍的PTMs在基因表达中起着至关重要的作用，包括甲基化、乙酰化、磷酸化和泛素化。这些标记作为打开和压缩染色质的信号，以及促进和拮抗转录的招募因子。下图中组蛋白的修饰可以调节基因表达，进而影响染色体功能。
CUSABIO提供组蛋白修饰的高特异性抗体，包括组蛋白甲基化抗体、组蛋白磷酸化抗体、组蛋白乙酰化抗体、组蛋白泛素化抗体等。它们已被ChIP、WB、IHC、IP等验证，可用于检测特定基因区域的修饰组蛋白。
产品特性
CUSABIO修改组蛋白抗体目录
这是一些修改组蛋白抗体的目录。
| 目标 |
产品名称 |
目标 |
产品名称 |
| H1F0 (K101) |
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HIST1H3A (K18) |
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| H3F3A (K79) |
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| HIST1H1C (ab - 109) |
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| HIST1H1C (ab - 167) |
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| HIST1H1C (ab - 186) |
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HIST1H3A (K23) |
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| HIST1H1C (Ab-45) |
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| HIST1H1C (ab - 96) |
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| HIST1H1C (K109) |
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HIST1H3A (K27) |
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| HIST1H1C (K158) |
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| HIST1H1C (K186) |
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| HIST1H1C (K26) |
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| HIST1H1C (K45) |
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HIST1H3A (K36) |
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| HIST1H1C (K84) |
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| HIST1H1C (K96) |
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HIST1H3A (K37) |
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HIST1H3A (K4) |
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| HIST1H1D (ab - 140) |
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| HIST1H1E (Ab-25) |
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| HIST1H1E (T17) |
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| HIST1H2AG (K118) |
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HIST1H3A (K56) |
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| HIST1H2AG (K74) |
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HIST1H3A (K79) |
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| HIST1H2AG (K9) |
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| HIST1H2BC (K108) |
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HIST1H3A (K9) |
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| HIST1H2BC (K11) |
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| HIST1H2BC (K116) |
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HIST1H3A (T3) |
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HIST1H4A (K12) |
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| HIST1H2BC (K12) |
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| HIST1H2BC (K120) |
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HIST1H4A (K16) |
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| HIST1H2BC (K15) |
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HIST1H4A(甘蓝型) |
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| HIST1H2BC (K16) |
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HIST1H4A (K31) |
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| HIST1H2BC(甘蓝型) |
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HIST1H4A(速率) |
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| HIST1H2BC (K24) |
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HIST1H4A (K59) |
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| HIST1H2BC (K34) |
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HIST1H4A (K77) |
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| HIST1H2BC(速率) |
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| HIST1H2BC (S14系列) |
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Acetyl-HIST1H4A (K77)抗体 |
| HIST1H3A (K115) |
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HIST1H4A (K79) |
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| HIST1H3A (K122) |
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HIST1H4A(美丽) |
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CUSABIO组蛋白产品 |
HIST1H4A (K91) |
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有用的资源
什么是组蛋白修饰?
组蛋白修饰是由多种修饰酶对组蛋白进行共价和酶促翻译后修饰(PTMs)。组蛋白的PTMs通过在组蛋白氨基酸残基上引入不同的组蛋白修饰剂来改变染色质结构，从而调控基因转录。
组蛋白修饰的目的是什么?
组蛋白修饰介导多种生物学过程，如转录激活或抑制、染色体包装、异染色质形成、核小体组装和拆卸、DNA损伤修复等。许多不同的疾病，如癌症、自身免疫性疾病和炎症和神经系统疾病都与异常的组蛋白修饰有关。这些组蛋白修饰共同构成了我们所知的组蛋白密码，该密码显示了局部基因组区域的转录状态，包括启动子、增强子和其他基因调控元件。因此，组蛋白修饰的定量检测将揭示对细胞过程和疾病状态的新的表观遗传学见解，这将有利于开发靶向组蛋白修饰的药物。
有多少组蛋白修饰?它们是什么?
已知至少有15种不同的修饰与组蛋白相关。在这些组蛋白修饰中，乙酰化、甲基化、磷酸化、泛素化等修饰的研究最为深入，而泛素化、异构化、adp -核糖化、生物素化等修饰的研究还不够深入。
- 组蛋白甲基化是通过添加甲基对组蛋白中某些氨基酸的修饰。它会导致转录抑制或激活，这取决于目标位点。组蛋白甲基转移酶(hmt)通过染色质依赖的转录抑制或激活控制或调节DNA甲基化。组蛋白的甲基化和去甲基化开启和关闭DNA中的基因。
- 组蛋白磷酸化在转录、DNA修复、细胞周期进程和凋亡以及染色体凝聚等众多过程中都有涉及。组蛋白磷酸化最著名的功能发生在细胞对DNA损伤的反应中，当磷酸化的组蛋白H2A(X)在DNA断裂的位置周围划分出大的染色质域。
- 组蛋白乙酰化作用组蛋白乙酰化过程与许多细胞过程的调控密切相关，包括染色质动力学和转录、基因沉默、细胞周期进程、凋亡、分化、DNA复制、DNA修复、核导入和神经元抑制。
- 组蛋白succinylation是将琥珀酰(-CO-CH2-CH2-COOH)加到组蛋白赖氨酸残基上的翻译后修饰。琥珀酰化的潜在作用还在研究中，但随着琥珀酰基的添加使赖氨酸的电荷从+1变为- 1(生理pH)，并引入相对较大的结构部分(100 Da)，比乙酰化(42 Da)或甲基化(14 Da)更大，预计将导致蛋白质结构和功能的更显著变化。
- 组蛋白2-hydroxyisobutyrylation是一种新型的组蛋白标记，在63个人和小鼠组蛋白Khib位点上被鉴定，其中包括27个赖氨酸位点，它们尚未被赖氨酸乙酰化(Kac)和赖氨酸克罗tonylation (Kcr)修饰。该组蛋白标记通过质谱初步鉴定，然后通过化学和生化方法进行验证。
- 组蛋白生物素酰化作为一个相对较新的研究领域，关于组蛋白生物素化的生物学作用的证据很少。最近，新的证据表明，在人淋巴细胞中，组蛋白的生物素化会随着细胞增殖而增加。此外，组蛋白的生物素化可能在细胞对DNA损伤的反应中发挥作用。
- 组蛋白甲酰化是众多翻译后修饰之一，已被证明可以调节染色质构象和基因激活。在组蛋白和蛋白质中，赖氨酸残基的Nε已被鉴定为甲酰化。在连接子组蛋白和高迁移率组蛋白中已经观察到这种修饰，它是高度丰富的，被认为在染色质功能的表观遗传学中发挥作用。
- 组蛋白crotonylation是一种新发现的组蛋白修饰，与哺乳动物细胞中的活跃转录相关。关于克罗tonylation的故事始于2011年，当时赵英明的实验室的一篇论文，他们发现它是赖氨酸残基上一种新的组蛋白修饰。赵实验室表明，组蛋白克罗tonylation与基因表达和标记的启动子和增强子密切相关，就像它的近亲乙酰化一样。
- 组蛋白羟基化是许多翻译后修饰之一，涉及CH基团转化为COH基团。羟基化是一种氧化过程。多项研究表明，组蛋白5-羟基化可能在基因转录或染色体重排的表观遗传调控中发挥重要作用。
- 组蛋白O-GlcNAcylation是翻译后修饰。目前，利用MS/MS技术分别在组蛋白H2A Thr101、组蛋白H2B Ser36和组蛋白H4 Ser47上定位到3个O-GlcNAcylation位点。
- 组蛋白malonylation是一种新型的组蛋白经前症候群。谢中宇团队的研究表明，赖氨酸丙二酰化引起的结构变化比赖氨酸乙酰化更显著，它将带正电荷的残基变成了带负电荷的残基。
- 组蛋白glutarylation是许多翻译后修饰之一，通常发生在赖氨酸上。Kristin A. Anderson等人鉴定并综合验证了赖氨酸戊二酰化是一种进化保守的PTM，并影响代谢过程和其他线粒体功能。
- 组蛋白β- hydroxybutyrylation是一种新型的组蛋白修饰，通常发生在赖氨酸上。谢中宇团队的研究表明，这种修饰在小鼠肝脏中是在长时间禁食时显著诱导的，与饥饿反应代谢通路中上调基因有关。新利18AG
